Aminoácidos y Proteínas

Republica Bolivariana de Venezuela 

Universidad Romulo Gallegos 

2do de Medicina 

Bioquimica 

Prof Jose Gamez 

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.1.- Concepto de aminoácidos: Los aminoácidos son compuestos orgánicos  formados por un carbono alfa (C) al cual se le unen un hidrógeno (H) un grupo amino (NH2), un grupo carboxilo (COOH) y un radical (R) de estructura variable,     que tienen como función principal  ser constituyentes de las proteínas.

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.2.- Aminoácidos formadores de proteínas:

1.-Características y función de los aminoácidos.

1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. 

Según la naturaleza química de (R):

Aminoácidos  Alifáticos:  (R ) cadenas abiertas de carbono e hidrógeno. 

Gli, Ala, Val, Leu. Ile.

Aminoácidos  Heterocíclicos:  (R) otros elementos junto al carbono e hidrógeno.

Aminoácidos  Aromáticos: (R) formando anillos cerrados.

 Fen, Tir, Tri.

1.3. – Clasificación de los Aminoácidos. 

Clasificación Biológica , nutricional o de capacidad de síntesis.

Aminoácidos  esenciales: los que el organismo no puede sintetizar.

   Tri, Fen, Lis, Leu, Ile, Val, Tre, Met

   

Aminoácidos no esenciales:  los que el organismo puede sintetizar

Ala, Asn, Asp, Gln, Glu, Gli, Pro, Ser, Tir, His*, Arg*, Cis*

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

   

.- Anión: compuesto químico cargado negativamente o con carga neta negativa.

.- Catión: compuesto químico cargado positivamente o con carga neta positiva.

.- Switterión: compuesto químico eléctricamente neutro pero con cargas (+) y (-) sobre átomos diferentes.

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

.- Anfóteros : compuesto que puede actuar cómo ácido o como base según el medio en el que se encuentre.

.- Punto isoeléctrico (pi) : valor de pH en el cual un compuesto anfótero tiene carga neta cero. 

1.4. – Propiedades Fisicoquímicas de los Aminoácidos. 

.- Solubilidad: Depende directamente de la naturaleza de (R). De forma general son solubles en solventes polares (agua, etanol, etc.) e insolubles en solventes no polares (benceno,  hexano, etc.) 

.- Punto de fusión:   En su mayoría > 200°C 

.- Actividad óptica:   Existen D-aminoácidos y L-aminoácidos. 

2.- Características y función de los péptidos.

2.1. – Concepto de péptido.   Los péptidos son compuestos orgánicos formados por la unión de dos o mas aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, que cumplen diversas funciones en el organismo. 

2.2. – Enlace péptidico. (enlace amida de tipo covalente). 

  

2.3. – Estructura y nomenclatura de los péptidos. 

2.4. – Clasificación de los Péptidos según el número de aminoácidos. 

Oligopéptidos:         2 – 10    aminoácidos

  Polipéptidos:      más de 10 aminoácidos

2.5. – Productos Peptídicos de Interés Biomédico. 

.- Antioxidante y déstoxificante:    Glutatión.

.- Hormonas:      Insulina, Glucagón,  Oxitocina, Vasopresina.

.- Antibióticos:    Tirocidina A, Gramicidina, Valinomicina.

3.- Participación de las Proteínas en las diversas Funciones del Organismo.

3.1.- Concepto de proteínas: Las proteínas son  MACROMOLÉCULAS constituidas por un  gran número de AMINOÁCIDOS, unidos entre sí por ENLACES PEPTÍDICOS,  las cuales cumplen diversas funciones en los seres vivos.

3.1.1.- Composición química de las proteínas: .- Todas contienen carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y NITRÓGENO (N)

.- La mayoría contienen azufre (S)

.- Algunas contienen fosforo (P), hierro (Fe), Cinc (Zn) y cobre (Cu)

3.3.- Clasificación de las proteínas:

3.3.1.- Según su composición:

3.3.1.- Clasificación de las proteínas por  su composición:

Simples: formadas únicamente por aminoácidos.

.- Albúminas:     seroalbúmina, ovoalbúmina, lactoalbúmina

.- Globulinas:  miosina, actina, seroglobulina, β-lactoglobulina.

.- Escleroproteínas:  colágeno, elastina, queratina

.- Gluteínas y prolaminas:  presentes en los cereales.

Conjugadas: formadas por aminoácidos y otros elementos llamados  GRUPO PROSTÉTICO.

.- Lipoproteínas:  VLDL, LDL, HDL

.- Glucoproteínas: ovomucina, proteínas de membrana.

.- Cromoproteínas:  hemoglobina, clorofila, globina

.- Nucleoproteínas:  presentes en núcleo de las células.

.- Fosforoproteínas: caseína 

Derivadas: formadas a partir de otras proteínas como resultado de reacciones químicas o enzimáticas.

.- Derivadas primarias:  insolubles en agua (caseína + cuajo)

.- Derivadas secundarias:  proteosas, peptonas y peptidos. 

3.3.- Clasificación de las proteínas:

3.3.2.- Según su Conformación (Solubilidad):

3.3.2.- Clasificación de las proteínas por su conformación:

Fibrosas: son proteínas constituidas por cadenas ordenadas a lo largo de un eje formando fibras o laminas largas. 

.- Son muy resistentes, insolubles en agua y soluciones salinas diluidas.  

.- Representan la estructura básica del tejido conjuntivo de los animales superiores.  

.- Ejemplos:  

 .- α-Queratina: cabello, cuero, cuernos, uñas, plumas.  

.- Colágeno: tendones y matriz de los huesos.  

.- Elastina: tejido conjuntivo elástico.  

Globulares: son proteínas constituidas por cadenas plegadas estrechamente  adoptando formas esféricas compactas. 

  Solubles en sistemas acuosos. 

Desempeñan funciones móviles o dinámicas dentro de la célula ( enzimas, hormonas, anticuerpos, de transporte).  

.Ejemplos:  

 .- Albuminas = solubles en agua 

.- Globulinas = solubles en soluciones salinas diluidas.  

.- Glutelinas = solubles en soluciones ácidas o básicas diluidas .  

.- Prolaminas = solubles en soluciones acuosas de etanol .  

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:

Estructura de una proteína:

  Es la disposición característica en la cual se organiza una proteína para adquirir cierta forma en condiciones determinadas. 

Niveles:

Primario

  Secundario

  Terciario

  Cuaternario

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas: 

Estructura Primaria:   Equivale a la secuencia de aminoácidos presentes en la cadena considerando  EL NÚMERO de aminoácidos y EL ORDEN en el cual se unen en la cadena polipeptídica a través de enlaces peptídicos.

.- Representa la identidad de la proteína.

.- Contiene la información para la estructura tridimensional.

.- Determina las propiedades biológicas de la proteína

.- Se pierde solo por hidrólisis.

Estructura Secundaria:   Se refiere a la conformación del esqueleto polipeptídico como resultado del plegamiento regular local entre residuos aminóacidicos cercanos .

.- Su estabilidad está determinada principalmente por PUENTES DE HIDRÓGENO intracatenarios.

.- Existen dos tipos de estructura secundaria:

  .-  Hélice alfa

  .-  Laminas beta (paralelas o antiparalelas)

Estructura Secundaria:

Estructura Terciaria:   Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una forma compacta, esférica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.

.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.

.- Es factor determinante de las funciones que cumplirá la proteína.

Estructura Terciaria:   Resulta del superplegamiento en el espacio de la estructura secundaria generando una forma compacta, esférica o globular precisa en tres dimensiones.

.- Es estabilizada principalmente por Puentes S-S.

.- A.A. polares hacia el exterior y A.A. no polares hacia el interior.

.- Es factor determinante de las funciones que cumplirá la proteína.

  Resulta de la disposición espacial de varias cadenas polipeptídicas  que unidas originan una Proteína Oligomérica.

.- Es estabilizada principalmente por H-H, interacciones hidróficas, puentes salinos, S-S.

.- Determina las propiedades reguladoras de las proteínas especialmente en los sistemas alostéricos.

3.4.- Niveles estructurales de las proteínas:

3.5.- Propiedades Generales de las Proteínas:

Desnaturalización:   Es la perdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria (estructura nativa) de una proteína como resultado de la exposición a agentes desnaturalizantes como altas temperaturas (> 60 °C), pH extremos, detergentes, alta salinidad.

  Efectos de la desnaturalización:

.- Aumento de la viscosidad y disminución del coeficiente de difusión. 

.- Reducción drástica de la solubilidad. 

.- Perdida de la actividad biológica. 

Renaturalización:

  Es el proceso mediante el cual una proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa a partir de su estructura primaría.

3.6.- Características de las Proteínas de Sangre: 

Hemoglobina (Hb):   Es una proteína conjugada formada por cuatro cadenas polipeptidicas (globinas)  a las que se le une un anillo de porfirina con un átomo de hierro quelatado (grupo hemo).

Albúmina:    Es una proteína simple globular producida en el hígado y presente abundantemente en el plasma llegando a ser la proteína mas abundante de la sangre.

Funciones de la Albúmina: 

. Mantiene la presión oncótica (coloido-osmotica) de la sangre.

. Transporte de diversas sustancias en sangre: hormonas, ácidos grasos libres, bilirrubina,  fármacos y drogas.

. Unión competitiva con Iones Ca y control de pH. 

Globulinas:   Grupo de proteínas simples globulares que representan el 33% de las proteínas plasmáticas y cuya funcionalidad varia según su estructura.

Tipos de Globulinas : 

. Globulinas alfa 1 y 2;  Globulinas beta ; Globulinas gamma. 

. Gammaglobulina: incluyen las inmunoglobulinas séricas o anticuerpos IgA, E,G M. 

Fibrinógeno:   Proteína oligómérica simple formada por tres pares de polipeptidos unidos por enlaces disulfuros que junto a las plaquetas son parte fundamental del mecanismo de coagulación de la sangre.

Funciones  del Fibrinógeno: 

. Precursor de la fibrina coadyudante de la coagulación.

. Determinante de la viscosidad y flujo sanguíneo.